Übersicht

Proteine sind an fast allen biologischen Prozessen beteiligt, und ihre Funktion hängt in erster Linie von der korrekten dreidimensionalen Faltung der Polypeptidkette ab. Die native Struktur muss jedoch dynamisch und flexibel sein, damit sie ihre biologische Funktion ausüben können. Daher ist die intrinsische Stabilität von Proteinen in der Regel gering. Da die Proteinkonzentration in der Zelle sehr hoch ist, kann dies zur Interaktion von teilweise gefalteten Proteinen und deren unspezifischer Aggregation führen. Um eine ordnungsgemäße Faltung und Funktionalität zu erreichen, ist also nicht nur die richtige Aminosäuresequenz erforderlich, sondern auch eine Umgebung, die die Faltung ermöglicht und die Proteinstabilität gewährleistet. Um diesen Einschränkungen entgegenzuwirken, haben Zellen eine Maschinerie von molekularen Chaperonen entwickelt, die die Faltung oft ATP-abhängig unterstützt.

In unserer Gruppe konzentrieren wir uns auf die Charakterisierung der spontanen und Chaperon-unterstützten Proteinfaltung und -assoziation mit einem breiten Spektrum an biophysikalischen Methoden in Kombination mit in vivo Ansätzen, um die molekularen Mechanismen zu definieren.

Wir betreiben derzeit Forschung in 3 verschiedenen Bereichen.

• Die 90 kDa Hitzeschockproteinfamilie (Hsp90) und die 70 kDa Hitzeschockproteinfamilie (Hsp70)
• Kleine Hitzeschockproteine (sHsps)
• Faltung von Antikörpern